Samstag, 29. Juli 2017


Ein kleines Molekül eines asiatischen Baumes übernimmt die Funktion von Eisen-Transporteiweißen. Eisenmangel und andere Krankheiten lassen sich vielleicht bald leichter heilen.

Eisen ist für uns lebenswichtig. Ein ganzes System von Eiweißen sorgt für ihren Transport in die Zellen hinein und auch wieder heraus. Wenn ein Eiweiß fehlt oder nicht gut funktioniert, kann das ernste Folgen haben. Aber es gibt vielleicht eine Lösung von unerwarteter Seite: Ein kleines Molekül, das von einem asiatischen Baum stammt, kann die Funktion der viel größeren Transporteiweiße übernehmen.

Eisenmangel kann zu Blutarmut führen

Die bekannteste Folge eines Eisenmangels ist Blutarmut. Man hat dann nicht zu wenig Blut, aber zu wenig Hämoglobin – das Eiweiß in den roten Blutkörperchen, das für den Transport von Sauerstoff sorgt. Hämoglobin enthält Eisen und wenn davon zu wenig vorhanden ist, kann der Körper nicht ausreichend Hämoglobin herstellen. Das führt zu mangelhaftem Sauerstofftransport, wodurch man schneller ermüdet und sich insgesamt schlapp und lustlos fühlt.

Eisen braucht Transporteiweiße

Kurieren lässt sich das durch die Zufuhr von Nahrungsmitteln, die reich an Eisen sind, wie Rindfleisch, Vollkornbrot, Linsen oder Brokkoli. Auf diese Weise erhält der Körper mehr Eisen, allerdings ist damit nicht bei jedem das Problem gelöst. Denn das Eisen erreicht nicht automatisch die richtige Stelle. Dafür braucht es verschiedene Transporteiweiße. Und wenn eines dieser Eiweiße nicht gut arbeitet oder sogar fehlt, kann man soviel Eisen essen, wie man will, ohne dass es etwas nützt.

Aktiver und passiver Eisentransport

Der Eisentransport in unserem Körper funktioniert auf zwei Arten: aktiv und passiv. Beim aktiven Transport sorgen Eiweiße dafür, dass es bei der Zellmembran – der äußeren Hülle der Zelle – abgeliefert wird. Durch die kontinuierliche Zufuhr von Eisen entsteht ein Gefälle; ein Unterschied zwischen der Menge außerhalb und innerhalb der Zelle. Dieser Unterschied ist nötig, um den passiven Transport zu ermöglichen. Es geht dann um Eiweiße, die in der Zellmembran sitzen und eine Öffnung schaffen, um das Eisen durchzulassen. Diese Eiweiße können sich nicht bewegen und sind abhängig vom zugeführten Eisen und dem Konzentrationsgefälle, um ihre Arbeit zu verrichten.
Bei verschiedenen Formen von Blutarmut liegt das Problem im passiven Transport. Das Eisen häuft sich außerhalb der Zelle auf, aber der Durchgang durch die Zellmembran fehlt. Der Chemiker Anthony Grillo von der Universität von Illinois und seine Kollegen fragten sich darum, ob vielleicht ein anderes eisenbindendes Molekül die Funktion des fehlenden Membraneiweißes übernehmen könnte.

Hinokitiol repariert den Eisentransport

Als Testumgebung wählten sie Hefezellen (Saccharomyces cerevisiae), die so verändert wurden, dass sie kein Eisen mehr aus ihrem Wachstumsmedium aufnehmen konnten. Die Zellen wuchsen deshalb kaum noch. Die Wissenschaftler fügten verschiedene bekannte eisenbindende Moleküle hinzu, um zu sehen, ob das half. Aus diesen Tests ging die Substanz Hinokitiol als absoluter Gewinner hervor. Während die anderen Substanzen kaum Verbesserung zeigten, wuchsen die fehlerhaften Hefezellen, die Hinokitiol bekamen wieder genauso stark wie normale Hefezellen. Folgeexperimente zeigten, dass dieser Effekt tatsächlich die Folge des wiederhergestellten Eisentransports war.

Hinokitiol liebt Fett

Hinokitiol ist ein natürlich vorkommender Stoff aus asiatischen Zypressen (Chamaecyparis). Über Hinokitiol war bereits bekannt, dass es Eisen und andere biologisch wichtige Metalle wie Kupfer und Zink stark bindet. Der große Unterschied zwischen Hinokitiol und den anderen eisenbindenden Molekülen, die Grillo und seine Kollegen getestet haben, ist die Vorliebe für Fett. Hinokitiol ist ein sogenanntes lipophiles Molekül; es hält sich gerne in der Nähe von Fettmolekülen auf. Die anderen getesteten Substanzen waren mehr hydrophil: Wasser liebend. Die Zellmembran ist aber aufgebaut aus Fettmolekülen und dadurch kann Hinokitiol die Membran leicht durchdringen. Außerdem bindet das Hinokitiol das Eisen stark genug, um es während des Transportes festzuhalten. Einmal in der Zelle angelangt, gibt es das Eisen aber auch leicht wieder ab an andere Transportmoleküle.

Hinokitiol stört nicht die normalen Prozesse

Sowohl in tierischen Zellen als auch in Tiermodellen bei Zebrafischen, Ratten und Mäusen repariert Hinokitiol den gestörten Eisentransport. Die Anwesenheit von Hinokitiol ist darüber hinaus kein Problem für die weitere Verarbeitung des Eisens in beispielsweise Hämoglobin oder anderen eisenhaltigen Eiweißen. Alle normalen Prozesse arbeiten einfach weiter. Interessant ist auch, dass Hinokitiol nicht nur den Transport von außen nach innen übernehmen kann, sondern auch überflüssiges Eisen aus der Zelle heraus schleust.

Gestörter passiver Eisentransport Ursache für Erbkrankheiten

Grillo und seine Kollegen weisen darauf hin, dass ungefähr 25 Erbkrankheiten bekannt sind, bei denen der passive Eisentransport ein Problem ist. Das Potenzial von Hinokitiol als Therapie ist daher sehr groß. Doch so weit ist es noch nicht. Wie immer bei solchen Studien, gibt es noch sehr viel zu tun, um festzustellen, ob Hinokitiol tatsächlich als Heilmittel geeignet ist. Aber es ist trotzdem interessant, dass ein kleines, einfaches Molekül die Arbeit eines viel größeren und viel komplexeren Eiweißes übernehmen kann. Das bietet Anknüpfungspunkte für die Erforschung anderer Krankheiten, bei denen ein fehlendes oder schlecht funktionierendes Eiweiß die Ursache darstellt.

Ursprung des Lebens

Aus einem ganz anderen Blickwinkel ist die Funktion von Hinokitiol ebenfalls spannend. Bei der Erforschung nach dem Ursprung des Lebens dreht sich vieles um die Frage „Was gab es zuerst?“. Gab es zuerst ein – vielleicht primitives – Eiweiß und konnte die Urzelle dadurch eine neue Funktion ausführen? Oder gab es zuerst ein kleineres Molekül, das nur wenig konnte, aber sich langsam zu einem verfeinerten spezialisierten Eiweiß entwickelt hat? Die Entdeckung des Hinokitiol beantwortet diese Frage natürlich nicht, aber zeigt wohl, dass das Ausführen biologisch wichtiger Aufgaben nicht nur Sache großer komplexer Biomoleküle ist.

Quelle: A.S. Grillo, et al., Restored iron transport by a small molecule promotes absorption and hemoglobinization in animals, Science (2017), doi:10.1126/science.aah3862

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